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La mwbgheat shock protein 60 o mwbwHSP60 è una mwcaproteina, del peso di 60 mwcqkDa, facente parte della famiglia delle mwcgchaperonine, adoperate dalla mwcwcellula per il corretto ripiegamento di altre proteinecite-ref-1[1]. È studiata principalmente nei mweabatteri, dove la mweqstruttura polimerica, formata da 14 mwegsubunità organizzate in due anelli da 7 subunità ciascuna, è chiamata mwewproteina GroEL.

• Descrizione

• Note

• Voci correlate

È definita Hsp poiché è stata rilevata durante studi di mwfgdenaturazione delle proteine mediante mwfwcalore. Le mwgaHsp 60 sono proteine che facilitano il processo di folding di proteine nascenti e si legano ai substrati che non hanno una conformazione corretta evitandone l'aggregazione e la precipitazione.

Le subunità di Hsp60 sono organizzate a formare due anelli delimitanti una cavità centrale, formando una struttura simile a un cilindro all'interno del quale la proteina deve essere ripiegata attraverso un dispendio di energia (data dall’idrolisi dell'mwggATP).

cite-note-11. ↑ mwiqReading DS, Hallberg RL, Myers AM., mwigmwiwCharacterization of the yeast HSP60 gene coding for a mitochondrial assembly factor, in mwjaNature, vol.mwjq 337, n.mwjg 6208, febbraio 1989, pp.mwjw 655-9.

• mwlqHeat Shock Proteins

• mwlwChaperone molecolare